Tkankowy aktywator plazminogenu
W tym artykule szczegółowo zbadamy Tkankowy aktywator plazminogenu i przeanalizujemy jego wpływ w różnych kontekstach. Tkankowy aktywator plazminogenu to temat, który w ostatnich latach przykuł uwagę wielu osób, a jego znaczenie stale rośnie. Od momentu pojawienia się Tkankowy aktywator plazminogenu wywołał gorące debaty i wzbudził rosnące zainteresowanie jego badaniami. W miarę postępów w tym artykule będziemy badać znaczenie Tkankowy aktywator plazminogenu w dzisiejszym społeczeństwie, a także jego implikacje w różnych obszarach. Zagłębimy się w jego pochodzenie, ewolucję i perspektywy na przyszłość, oferując kompleksowy i szczegółowy obraz Tkankowy aktywator plazminogenu. Poprzez multidyscyplinarne podejście staramy się rzucić światło na ten temat i przedstawić wyczerpującą analizę, która pozwala nam lepiej zrozumieć jego znaczenie i wpływ na dzisiejszy świat.
Tkankowy aktywator plazminogenu (ang. tissue plasminogen activator, t-PA) – organiczny związek chemiczny, proteaza serynowa wydzielana głównie przez śródbłonek, występująca w wielu tkankach (w tym w osoczu krwi)[1]. Przekształca plazminogen (syntetyzowany jest jako polipeptyd) w plazminę, poprzez rozerwanie mostka disiarczkowego.
Zastosowanie kliniczne
Rekombinowane tkankowe aktywatory plazminogenu (rtPA) znajdują zastosowanie w leczeniu stanów predysponujących do tworzenia zakrzepów, takich jak udar mózgu albo zawał mięśnia sercowego. Początkowo produkowane były komercyjnie dwie formy leku: alteplaza, składająca się w przeważającej części z jednołańcuchowych cząsteczek rt-PA, i duteplaza, będąca dwułańcuchową cząsteczką rt-PA. Zaniechano stosowania duteplazy, ponieważ w dużych badaniach nie wykazano przewagi tego leku nad streptokinazą. Metodami inżynierii genetycznej wytworzono także pochodne cząsteczki tPA, o zmienionych właściwościach:
- r-PA, jednołańcuchowa cząsteczka t-PA pozbawiona wskutek delecji domeny typu Kringle-1
- TNK-tPA, podobny do r-PA, ale z dodatkowym miejscem glikozylacji w pozycji 103; usuniętym miejscem glikozylacji w pozycji 117; i zamienionymi przez cztery reszty alaninowe czterema aminokwasami (Lys-His-Arg-Arg) w domenie proteazowej.
- n-PA, będąca postacią naturalnego tPA pozbawioną domeny palca peptydowego i domeny EGF oraz miejsca glikozylacji w domenie Kringle-1.
Przypisy
- ↑ Słownik tematyczny. Biologia, cz. 1, Warszawa: Wydawnictwo Naukowe PWN, 2011, s. 10, ISBN 978-83-01-16529-1.
